Resumen Enzimas. Parte 1

CARACTERES GENERALES DE LAS ENZIMAS:

• Las enzimas son proteínas encargadas de catalizar las reacciones biológicas de los organismos para subsistir.
• Presentan una especificidad varibale por su sustrato especifico.
• Cada enzima presenta dos parámetros importantes Vmax (Velocidad maxima o tambien saturación de la enzima) y la Km (medida utilizada para cuantificar la afinidad por el sustrato especifico).
• La actividad enzimática puede ser inhibida o reducida por inhibidores competitivos (similares al sustrato) o por inhibidores no competitivos (distinto al sustrato que se unen a otro sitio que no es el sitio activo) y asi, disminuyen la actividad de la enzima. 
• La temperatura y el pH afectan a la funcion de la enzima (es decir, aumentan o diminuyen su actividad catalítica, esto depende de la enzima). 
• En algunos casos las enzimas necesitan la presencia de coenzimas y / o cofactores para su actividad.

El metabolismo está controlado por las enzimas debido a:

a) Las propiedades intrínsecas de éstas.
b) La acción reguladora que poseen.
c) La represión o activación génica de su síntesis.

Las enzimas son proteínas:

• Catalizan reacciones químicas necesarias para la sobrevivencia y/o funcionamiento celular. 
• Sin la funcion de las enzimas los procesos biológicos o reacciones quimicas serían tan lentos que las células no podrían funcionar ni existir. 
• Las enzimas pueden ejercer su funcion tanto dentro de la célula como fuera de ésta, y hasta llevar a cabo su funcion en un tubo de ensayo.

Reaccion Enzimatica:

E + Sà ESàEP à E + P

E: Enzima

S:Sustrato

P:Producto

• Las enzimas se unen a los reactivos (tambien llamados sustratos) reduciendo la energía necesaria para su activación 
• Cada enzima tiene una forma única con un sitio o centro activo especifico en el que se une al sustrato
• Después de la reacción, enzimas y productos se separan.
• Las moléculas enzimáticas no han cambiado después de participar en la reacción

La enzima disminuye la energía de activación:

Las enzimas minimizan la energia necesaria para llevar a cabo una reaccion quimica.

Ejemplo; 

•La Ea de la hidrólisis de la urea baja de 30 a 11 kcal/mol con la acción de las enzimas, acelerando la reacción 10^14 veces.
•El aumento de temperatura necesario para producir la reacción no catalizada seria de 529ºC.

*Una enzima puede transformar 1000 moléculas de sustrato/ segundo

Las enzimas cumplen su papel catalítico gracias a:
•Fijación estereoquímicamente complementaria del substrato
•Transformación catalítica del mismo

 
En ambas funciones participan: 

*Cadenas laterales de los aminoácidos

**Grupos o moléculas no proteicas: 

• Grupos prostéticos .
• Iones metálicos Cofactores.

Los actuales modelos aceptados sobre la funcion de las enzimas son:
1) Encaje inducido:

En 1958, Daniel Koshland sugiere una modificación al modelo de la llave-cerradura: las enzimas son estructuras bastante flexibles y así el sitio activo podría cambiar su conformación estructural por la interacción con el sustrato.

2) Llave – cerradura:

Las enzimas son muy específicas, como sugirió Emil Fischer en 1894. Con base a sus resultados dedujo que ambas moléculas, la enzima y su sustrato, poseen complementariedad geométrica, es decir, sus estructuras encajan exactamente una en la otra, por lo que este modelo ha sido denominado como modelo de la "llave-cerradura", refiriéndose a la enzima como a una especie de cerradura y al sustrato como a una llave que encaja de forma perfecta en dicha cerradura. Una llave solo funciona en su cerradura y no en otras cerraduras. Sin embargo, si bien este modelo explica la especificidad de las enzimas, falla al intentar explicar la estabilización del estado de transición que logran adquirir las enzimas.

3) Estado de transición:

La teoría del estado de transición es una teoría que explica la velocidad de reacción de reacciones químicas elementales. La teoría asume la existencia de un tipo especial de equilibrio químico (cuasi-equilibrio) entre los reactivos y el complejo activado o estado de transición, una estructura intermedia inestable por su alta energía.

Es decir, que quizas se produce una forma activa de la enzima dependiendo de la energia de la reaccion y del estado del sustrato.

Esta teoría se emplea fundamentalmente para comprender cómo se desarrollan las reacciones químicas pero no ha tenido mucho éxito en su objetivo inicial de calcular las constantes de velocidad para lo cual se requiere un conocimiento preciso de las superficies de energía potencial.